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Programme des cours 2009-2010Dernière mise à jour : 28/06/2010
BIOC9233-1  Structure et dynamique des macromolécules biologiques
Durée :  20h Th, 20h Pr, 20h TD
Crédits/ECTS :  
Master complémentaire en nanotechnologiePremier quadrimestre6
Master complémentaire en nanotechnologieToute l'année6
Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité approfondie, 1re annéePremier quadrimestre4
Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité didactique, 1re annéePremier quadrimestre4
Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en biochimie industrielle, 1re annéePremier quadrimestre4
Master en sciences biologiquesPremier quadrimestre4
Titulaire(s) :  Paulette Charlier, André Matagne
Langue :  Langue française
Aperçu général :  Partie Structure. Les différentes étapes requises pour aboutir à l'image d'une biomolécule par la technique de diffraction des RX par des monocristaux seront décrites. Trois exemples, illustrant les relations structure-fonction, seront abordés, en se basant sur l'analyse d'articles de structure concernant les 3 familles de protéines abordées: - les protéines régulant la transcription du DNA, - les protéases à sérine, - les protéines membranaires

Partie dynamique. Le cours repose sur l'utilisation des méthodes spectroscopiques (essentiellement optiques, vues en détail au cours CHIM9218-1 : Biospectroscopies et résonance magnétique nucléaire appliquée à la biologie) pour étudier la stabilité et le repliement (« folding », i.e. processus d'acquisition de la structure 3D) des protéines. Le cours débute par une revue des propriétés optiques (i.e. absorbance, fluorescence, dichroïsme circulaire et infrarouge) des protéines. Ensuite, des exemples concrets trouvés dans la littérature (e.g. bêta-lactamases, fragments d'anticorps à un seul domaine, lysozymes) sont analysés en détail.
Objectif du cours :  Partie Structure. Ce cours donne aux futurs biochimistes les bases nécessaires pour comprendre les principes de détermination de structures 3D par radiocristallographie afin de leur permettre de faire une utilisation objective des modèles cristallographiques.

Partie dynamique. Donner des compétences à l'étudiant en ce qui concerne les méthodes biophysiques disponibles pour caractériser la stabilité et le repliement des protéines.
Pré-requis :  Partie Structure. Cours de physique de 1er cycle. Connaissances de base en radiocristallographie et connaissance des principes de base des structures de protéines.

Partie dynamique. BIOC0209-3 Chimie des macromolécules biologiques; CHIM9218-1 Biospectroscopies et résonance magnétique nucléaire appliquée à la biologie (partim biospectroscopie)
Travaux pratiques :  Parties structure et dynamique. Ce cours sera donné sous la forme d'un exposé interactif à l'aide d'une présentation PowerPoint, d'une craie et d'un tableau.
Notes de cours :  Partie Structure. Un CD contenant l'ensemble des leçons Powerpoint, les articles scientifiques, les fichiers PDB et les tutorials y afférant, sera disponible.
Livres recommandés :
- "Crystallography made crystal clear: A guide for users for macromolecular models."
Gale Rhodes, Academic Press 2000
- "Introduction to Protein Structure" Carl Branden and John Tooze, Garland Publishing 1999
CD roms :
- PS² and Kinemage Supplement to "Introduction to Protein Structure" Carl Branden and
John Tooze, Garland Publishing 1999

Partie Dynamique. Des notes de cours seront disponibles à la fin du cours. Les articles traités seront distribués au fur-et-à-mesure.
Evaluation :  L'évaluation se fera sur la base d'un examen écrit ou oral, en fonction de l'arrangement pris entre les étudiants et les enseignants. La réussite du cours (i.e. comprenant ses deux parties) ne sera possible qu'à la condition d'obtenir au moins 8/20 auprès des deux enseignants.
Contacts :  Partie Structure. Paulette CHARLIER
Institut de Physique, Bât. B5 - Sart-Tilman, 4000 Liège
- Tél. 04/366.36.19 - Fax 04/366.37.62 - E-mail : Paulette.Charlier@ulg.ac.be

Partie dynamique. André Matagne, PhD, Chargé de Cours, Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Institut de Chimie B6c (bureau 3/1), Allée de la Chimie, 3, Université de Liège, B4000 Liège (Sart-Tilman), Tel.: +32 (0)4 3663419, Fax: +32(0)4 3663396, Email: amatagne@ulg.ac.be (à privilégier) http://www.cip.ulg.ac.be/amatagne.htm (http://www.cip.ulg.ac.be/amatagne.htm" target=_blank eudora="autourl)


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Administration de l'Enseignement et des Etudiants - Responsable de l'information : Monique Marcourt, Direction générale à l'Enseignement et à la Formation - Réalisation SEGI