2023-2024 / BIOC0722-1

Application de techniques spectroscopiques à l'étude du repliement et de la stabilité des protéines

Durée

20h Th, 10h TD

Nombre de crédits

 Master en bioinformatique et modélisation, à finalité3 crédits 
 Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité3 crédits 

Enseignant

André Matagne

Langue(s) de l'unité d'enseignement

Langue française

Organisation et évaluation

Enseignement au deuxième quadrimestre

Horaire

Horaire en ligne

Unités d'enseignement prérequises et corequises

Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme

Contenus de l'unité d'enseignement

Le cours traite de l'utilisation des méthodes spectroscopiques (essentiellement optiques, vues en détail au cours BIOC0721-1: Spectroscopies optiques pour la biochimie) pour étudier la stabilité et le repliement (« folding », i.e. processus d'acquisition de la structure 3D) des protéines. Des exemples concrets (e.g. bêta-lactamases, fragments d'anticorps à un seul domaine, lysozymes) sont analysés en détail, sur la base des connaissances théoriques et de données trouvées dans la littérature. Le cours commence par une introduction au repliement des protéines (in English).

Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement

A l'issue de ce cours, les étudiant auront acquis des compétences concernant certaines méthodes biophysiques disponibles pour caractériser la stabilité et le repliement des protéines.

Savoirs et compétences prérequis

Connaissances de base sur les protéines et les méthodes spectroscopiques

Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement

Le cours est dispensées à l'aide de présentations powerpoint, de craie et d'un tableau noir

Mode d'enseignement (présentiel, à distance, hybride)

Cours donné exclusivement en présentiel


Explications complémentaires:

En raison de la réforme du Master BBMC dès l'année 2023-2024, ce cours n'est plus donné et n'est accessible qu'à d'éventuels répétants.

Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours

Les articles analysés seront distribués au fur et à mesure, et de brèves notes de cours seront disponibles à la fin du cours. Ces dernières ont pour but d'aider l'étudiant dans son étude; elles ne sont pas absolument indispensables pour acquérir les compétences requises dans ce cours et leur adoption par les étudiants n'est pas obligatoire.

Modalités d'évaluation et critères

L'évaluation se fait sur la base d'un examen oral, d'une durée d'environ 30 min et consistant en deux questions. L'étudiant dispose de maximum 15 min de préparation et donc de minimum 15 min de discussion.

Stage(s)

Sans objet

Remarques organisationnelles et modifications principales apportées au cours

Les cours sont dispensés en fonction de l'horaire communiqué aux étudiants, sauf avis contraire. En cas de modification de l'horaire (e.g. suppression d'une séance), le professeur informe les étudiants soit au cours, soit via email, éventuellement par l'intermédiaire du délégué de classe

Contacts

André Matagne, PhD, Professeur Ordinaire, Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Institut de Chimie B6c (bureau 3/1), Quartier Agora, Allée du 6 Août, 13, Université de Liège, B4000 Liège (Sart-Tilman), Tel.: +32 (0)4 3663419, Fax: +32(0)4 3663396, Email: amatagne@ulg.ac.be (à privilégier)
 
 

Association d'un ou plusieurs MOOCs